Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego wpływanie może żyć istotne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowici pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże potrafią właśnie mieć też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Jest toż aktualnie wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych i o produktach.
Wykonywane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w tym wirusie. – To wspiera mu trwanie. Zahamowanie leczenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z starej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym obecny był znany, natomiast były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten istotny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że jest taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z linią prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowici pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego ostatniego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją znacznie dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z wszystkim światem
Jak tłumaczy, jest zatem enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książki P1”). – U ludzi właściwie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego także można się spodziewać, że skoro powstaną leki uderzające w współczesny enzym, obecne będą one szkodzić wirusowi, ale teraz nie człowiekowi. Zaś zatem świadczy, że będą trochę toksyczne.
Książka (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest wciąż w trakcie recenzowania, jednak jego zespół już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint pracy jest dostępny online. – Obecne jest prezent z mojego laboratorium dla całych uczestników – zaznacza naukowiec. I nadaje, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i propozycjami współpracy zgłaszają się zespoły z różnych części świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to sama spośród najaktualniejszych informacji, które można traktować o tym enzymie. Zatem jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym potrafi się tworzyć w centralnych rolach. – Możemy stwierdzić, czy zatem są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy same zrobić mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i stosować do niego nawet leki, które obecnie wybierają się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże potrafią właśnie mieć też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Już na celowniku jesteśmy inne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zbudować swoje badania tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i osiągać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie żyją w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona dopisywać do czynienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
